Алгебра
Английский
Биология
География
Геометрия
Русский
История
Обществознание
Физика
Химия
Информатика
Литература
МатематикаГДЗ по биологии 10 класс Беляев | Страница 25
Страница 25
Параграф 3. Белки. Строение белков
Вопросы и упражнения
№ 1. Рассмотрите рисунок 6. Что характерно для каждого уровня организации белковой молекулы?
Белковые молекулы имеют свою иерархическую структуру, которая состоит из нескольких уровней организации. Каждый из этих уровней определяет особенности и функции, свойственные белку. Например, первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в пептидной цепи (рисунок 6.1). Замена хотя бы одного аминокислотного звена в белковой молекуле поменяет ее свойства.
Добавить текст Вернуть оригиналВторичная структура представляет собой пространственное расположение белковой цепи, которая может быть представлена двумя типами: альфа-спиралью и бета-складкой. Спираль может быть свернута в глобулу – клубок, который образуется за счет сближения участков полипептидной цепи (рисунок 6.2).
Добавить текст Вернуть оригиналБольшинство белков, которые имеют третичную структуру в форме глобулы, растворяются в водной среде. Для каждого вида таких белков характерна своя уникальная форма клубка с петлями и изгибами (рисунок 6.3). Третичная структура полностью зависит и от первичной структуры, и от аминокислотного состава белка.
Добавить текст Вернуть оригиналНекоторые виды белков, например, гемоглобин, могут состоять из нескольких полипептидных цепей, которые различаются по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, который обладает как третичной, так и четвертичной структурой, что мы видим на рисунке 6.4.
Добавить текст Вернуть оригинал№ 2. Каждый вид живых организмов имеет свой уникальный набор белковых молекул. Чем объясняется многообразие белков?
Многообразие белков можно пояснить несколькими причинами. Во-первых, у каждого живого организма свой уникальный генетический код, который отвечает за последовательность аминокислот в белке. Любые изменения в нем, например, мутации, приводят к изменениям в структуре и функциях белка.
Добавить текст Вернуть оригиналВо-вторых, имеет место модификация белков, которая происходит после синтеза и может также менять их структуру и функции.
Добавить текст Вернуть оригиналВ-третьих, на многообразие белков влияет механизм регуляции транскрипции и трансляции генов.
Добавить текст Вернуть оригинал№ 3. В чем различия белков и углеводов как биополимеров? В чем их сходство?
Белки и углеводы представляют собой два типа биополимеров, которые содержатся в живых организмах. Белки состоят из аминокислот, углеводы – из моносахаридов. У белков сложная трехмерная структура, которая определяет их функции, у углеводов – более простая структура. Белки более разнообразны по сравнению с углеводами благодаря большому количеству возможных последовательностей аминокислот и сложным взаимодействиям между ними. У углеводов также есть некое разнообразие, но обусловлено оно различными конфигурациями моносахаридов и их связей.
Добавить текст Вернуть оригиналОтличаются они и по функциям. Белки отвечают за поддержание структуры клеток и тканей, передачу сигналов, катализ реакций, защиту от инфекций. Углеводы – за клеточное прикрепление и распознавание, энергетический запас. Также белки дольше перерабатываются в организме, чем углеводы. Это обусловлено различной сложностью структуры белков и механизмами обработки их в клетках.
Добавить текст Вернуть оригиналСходство белков и углеводов в том, что они относятся к углеродным соединениям, а значит, называются органическими. Они состоят из повторяющихся мономерных единиц и в клетках выполняют целый ряд важных функций: хранение энергии, регуляция метаболизма, коммуникация между клетками и создание различных структурных элементов в клетках и тканях (клеточные мембраны скелетные структуры).
Добавить текст Вернуть оригиналСтр. 25
Работа с текстом
№ 4. Найдите в тексте ошибочные высказывания и исправьте их.
Молекулы белков состоят из остатков аминокислот. Замена одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле не изменяет ее свойств. Белки, в которых больше аминокислот с гидрофобными радикалами, принимают в воде форму глобулы. Фибриллярные белки нерастворимы, потому что в них больше доля аминокислот с гидрофобными радикалами.
Добавить текст Вернуть оригиналПри обратимой денатурации белков нарушаются третичная и четвертичная структуры, а при необратимой – первичная.
Молекулы белков состоят из остатков аминокислот. Замена одной аминокислоты может привести к изменению свойств белка. Глобулярные белки растворимы в воде. А это значит, что доля гидрофильных аминокислот в них больше, чем доля гидрофобных. Фибриллярные белки нерастворимы, потому что в них больше доля аминокислот с гидрофобными радикалами.
Добавить текст Вернуть оригиналПри обратимой денатурации белков нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, а при необратимой – первичная.
Добавить текст Вернуть оригиналСтр. 25
Работа с информацией
№ 5. Используя дополнительные источники информации, узнайте этимологию (происхождение) слова «денатурация».
Денатурация – это сложный процесс, во время которого под влиянием внешних факторов (действие кислот, механические воздействия, температура и т.д.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы. В переводе с латинского языка слово «denaturatus» означает «лишенный природных свойств», где приставка «de» означает отделение или удаление и «natura» – природа, естество.
Добавить текст Вернуть оригиналСтр. 25
К следующему уроку
Как называют биологические катализаторы?
Биологическими катализаторами называют ферменты, которые в большинстве своем являются белками и помогают протеканию химических реакций, но сами не меняются в процессе.
Добавить текст Вернуть оригиналКакой неорганический катализатор ускоряет разложение пероксида водорода? (Химия, 8 кл.)
Наиболее эффективным неорганическим катализатором, который ускоряет разложение пероксида водорода, является катализатор на основе дихромата калия. Он ускоряет процесс разложения пероксида водорода путем окисления до воды и кислорода, работая методом ускорения скорости реакции, но, не меняя ее.
Добавить текст Вернуть оригинал